科學(xué)家揭示分子伴侶熱休克蛋白解聚系統(tǒng)的內(nèi)源性新機(jī)制

熱休克反應(yīng)可觸發(fā)蛋白質(zhì)聚集體的形成，并誘導(dǎo)由分子伴侶組成的解聚系統(tǒng)。最近研究揭示的幾個(gè)明顯的熱誘導(dǎo)聚集的例子，長(zhǎng)期以來(lái)被認(rèn)為是蛋白錯(cuò)誤折疊的結(jié)果，其實(shí)反映了進(jìn)化的、適應(yīng)性的生物分子縮合。近日，美國(guó)芝加哥大學(xué)的的研究團(tuán)隊(duì)在《Molecular Cell》發(fā)表了題為“Chaperones directly and efficiently disperse stress-triggered biomolecular condensates”的文章。

研究人員發(fā)現(xiàn)酵母解聚系統(tǒng)直接分解熱誘導(dǎo)的內(nèi)源性多聚腺苷酸結(jié)合蛋白（poly(A)-binding protein，Pab1）生物分子縮合物（凝聚物）的速度比分解最常用的錯(cuò)誤折疊蛋白模型底物熒光素酶的聚集體快幾個(gè)數(shù)量級(jí)，并且除了其效率，熱誘導(dǎo)凝聚分解與熱誘導(dǎo)聚集分解的分子要求和機(jī)制行為也不同。分子伴侶熱休克蛋白104（Hsp104）、熱休克蛋白70（Hsp70）和II型熱休克蛋白40（Hsp40）是Pab1凝聚物在體外快速、完全分解的必要條件。

該研究為長(zhǎng)期研究的熱休克蛋白建立了一個(gè)可靠的內(nèi)源性熱誘導(dǎo)底物。

論文鏈接：

https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S1097276522000053?via%3Dihub

注：此研究成果摘自《Molecular Cell》雜志，文章內(nèi)容不代表本網(wǎng)站觀(guān)點(diǎn)和立場(chǎng)，僅供參考。

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